Opracowanie i implementacja narzędzia do analizy interfejsu oddziaływań białko-białko w oparciu o trójwymiarową strukturę kompleksu w programie PyMol

Oddziaływania pomiędzy białkami (ang. protein-protein interactions, PPIs) są fundamentalnym mechanizmem organizacji i regulacji życia na poziomie molekularnym. Ich szczegółowe badanie wymaga odpowiednich narzędzi do analizy struktury przestrzennej kompleksów.
Większość dostępnych webowych aplikacji wymaga przesłania informacji o strukturze kompleksu białek, co może być problematyczne w przypadku tworzenia własnych modeli strukturalnych, których autorzy dążą do zachowania poufności danych przed oficjalną ich publikacją w pracy naukowej. Żeby rozwiązać ten problem zostały zaimplementowane znane metody analizy interfejsu oddziaływań białko-białko w postaci rozszerzenia (ang. plugin) dla programu PyMOL. Takie rozwiązanie umożliwia przeprowadzenie analizy w środowisku lokalnym, co rozwiązuje problem poufności danych strukturalnych. Narzędzie służy do automatycznej analizy interfejsów w kompleksach białko-białko (ang. protein-protein interactions, PPI). Oprogramowanie przetwarza trójwymiarowe współrzędne atomowe i generuje zsynchronizowany raport w postaci wizualizacji trójwymiarowej struktury interfejsu, interaktywnej dwuwymiarowej mapy kontaktów oraz interaktywnych tabel. Pozwala to użytkownikowi na ilościową analizę interfejsu dostarczając dane takie jak powierzchnia dostępna dla rozpuszczalnika (ang. Solvent Accessible Surface Area, SASA), powierzchnia ukryta po utworzeniu kompleksu (ang. Buried Surface Area, BSA) oraz szczegółową listę kontaktów między resztami aminokwasowymi tworzącymi interfejs oddziaływania między białkami, a mianowicie wiązania wodorowe, mostki solne oraz oddziaływania hydrofobowe wraz z odległościami między poszczególnymi atomami.

Protein-protein interactions (PPIs) are a fundamental mechanism underlying the organization and regulation of life at the molecular level. Studying them in detail requires appropriate tools for analyzing the spatial structure of complexes.

Most available web applications require uploading structural data of the protein complex, which can be problematic when working with custom structural models whose authors want to keep the data confidential prior to official publication. To address this issue, well-established methods for analyzing protein-protein interaction interfaces have been implemented as a plugin for PyMOL. This approach allows the analysis to be carried out in a local environment, eliminating the confidentiality problem.

The tool is designed for automated analysis of interfaces in protein-protein complexes (PPIs). It processes three-dimensional atomic coordinates and generates a synchronized report consisting of a 3D visualization of the interface structure, an interactive 2D contact map, and interactive tables.

This enables the user to perform a quantitative analysis of the interface, providing data such as Solvent Accessible Surface Area (SASA), Buried Surface Area (BSA), and a detailed list of contacts between the amino acid residues forming the interaction interface — namely hydrogen bonds, salt bridges, and hydrophobic interactions, along with the distances between individual atoms.